Ферменты. Виды, значение, пищевая ценность ферментов

Ферменты – высокоспециализированные катализаторы белковой природы, вырабатываемые клетками растений, животных и микроорганизмов. Все процессы жизнедеятельности в организме осуществляются при их помощи.

Большинство ферментов состоит из белка и активной небелковой части (протетической группы, кофермента). Роль кофермента играет большинство витаминов (С, В1, В2, В6, В12, Е), нуклеотиды, глутатион, сульфгидрильные группы и др.

Особенностью ферментов является специфичность их действия, т. к. они действуют на определенное вещество или определенный тип химической связи. Активность их зависит от температуры, величины pH и влажности среды, а также от влияния активаторов и ингибиторов. Оптимальная температура проявления их активности находится в пределах 35–50 °С. При более высоком нагревании активность ферментов снижается, при значении температуры 80– 100 °С они обычно полностью теряют свои каталитические свойства. Температура инактивации у разных ферментов различна: инактивация амилазы в растворе происходит при 70 °С, инвертазы – при 59, трипсина и пепсина – при 65 °С.

Ферменты – биологические катализаторы белковой природы. Они значительно повышают скорость химических реакций, которые в отсутствие ферментов протекают очень медленно. При этом ферменты не расходуются и не претерпевают необратимых изменений.

1. Единицы активности ферментов

Любой ферментный препарат должен быть охарактеризован по его ферментативной активности.

Комиссия по ферментам Международного биохимического союза рекомендует использовать следующие понятия и выражения единиц активности ферментов.

Стандартная единица фермента – это такое количество фермента, которое катализирует превращение одного микромоля данного субстрата за одну минуту при заданных условиях. Стандартная единица фермента обозначается буквой Е (от русского слова «единица») или буквой U (от английского слова unit).

Удельная активность – это число единиц (Е или U), отнесенное к одному миллиграмму белка в ферментном препарате. Количество белка в препарате фермента может быть определено любым известным методом определения белка (метод Кьельдаля, метод Лоури и др.).

Молекулярная активность – число молекул данного субстрата или эквивалентов затронутых групп, превращаемых за одну минуту одной молекулой фермента при оптимальной концентрации субстрата. Это понятие соответствует числу оборотов, введенных Варбургом. Число оборотов по Варбургу – это число молей превращенного субстрата, приходящееся на моль фермента за минуту. Для определения молекулярной активности фермента нужно знать его молекулярную массу.

Катал – каталитическая активность, способная осуществлять реакцию со скоростью, равной одному молю в секунду в заданной системе измерения активности. Каталитическая активность в 1 катал (кат) при практическом применении оказывается слишком большой величиной, поэтому в большинстве случаев каталитические активности выражают в микрокаталах (мккат), нанокаталах (нкат) или пикокаталах (пкат). Стандартная единица фермента находится с каталом в следующем соотношении: 1 Е (U) = 16,67 нкат.

2. Классификация и номенклатура ферментов

Катализируемая химическая реакция представляет собой тот специфический признак, по которому один фермент отличается от другого. Поэтому естественно и логично, что классификация и номенклатура ферментов основываются на этом принципе. Современная классификация ферментов разработана специальной комиссией Международного биохимического союза.

В основе классификации лежат три положения: а) все ферменты делятся на 6 классов по типу катализируемой реакции; б) каждый фермент получает систематическое название, включающее название субстрата, тип катализируемой реакции и окончание -аза; кроме того, Комиссией были сохранены и узаконены тривиальные названия. Таким образом, возникла двойная система наименования ферментов; в) каждому ферменту присваивается четырехзначный шифр (код).

Первое число указывает класс ферментов, второе – подкласс, третье – подподкласс, четвертое – порядковый номер фермента в подподклассе.

Например:

алкогольдегидрогеназа (Н.Ф.1.1.1.1): первая цифра (1) означает класс оксидоредуктаз, вторая цифра (1) – подкласс дегидрогеназ (действует на СН–ОН-группу доноров), третья цифра (1) – подподкласс анаэробных дегидрогеназ (акцептором служит НАД+ или НАДФ+), четвертая цифра (1) – конкретный фермент алкогольдегидрогеназу;

α-амилаза (Н.Ф.3.2.1.1): первая цифра (3) означает – класс гидролаз, вторая цифра (2) – подкласс карбогидраз, третья цифра (1) – подподкласс полиаз, четвертая цифра (1) – конкретный фермент α-амилазу.

Современная международная классификация ферментов делит все ферменты на 6 основных классов:

  1. класс – оксидоредуктазы – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции (присоединение О2, отнятие и перенос Н2, перенос электронов);
  2. класс – трансферазы – ферменты переноса. Катализируют перенос целых атомных группировок с одного соединения на другое (например, остатков моносахаридов, аминокислот, остатков фосфорной кислоты, метальных и аминных групп и т. п.);
  3. класс – гидролазы – ферменты, катализирующие реакции гидролиза, т. е. расщепления сложных органических соединений на более простые с участием воды. Эти реакции могут быть выражены следующим уравнением: RR1 + НОН → R–ОН + R–H;
  4. класс – лиазы – ферменты, катализирующие реакции негидролитического отщепления каких-либо групп от субстрата с образованием двойной связи или присоединение группировок по месту разрыва двойной связи (например, отщепление Н2О, СО2, NH3 и т. п.);
  5. класс – изомеразы – ферменты, катализирующие реакции изомеризации, т. е. внутримолекулярного переноса химических группировок и образование изомерных форм различных органических соединений;
  6. класс – лигазы (синтетазы) – ферменты, катализирующие реакции синтеза, сопряженные с разрывом высокоэнергетической связи АТФ и других нуклеозидтрифосфатов (при этом возможно образование С–С-, С–S-, С–О-, и С–N-связей).

В табл. 1 представлены шифры, принятые для различных ферментов, их систематические и тривиальные названия. В нее включены только ферменты, имеющие принципиальное значение при хранении, переработке сырья и в производстве пищевых продуктов. В дальнейшем (там, где это возможно) будут применяться тривиальные названия.

Таблица 1. Номенклатура ферментов, имеющих значение в пищевой промышленности

Шифр Систематическое название Тривиальное название
Оксидоредуктазы
1.1.3.4

1.11.1.6

1.14.18.1

β-D-глюкоза: О2-оксидоредуктаза

Н2О2: Н2О2-оксидоредуктаза

Монофенол, дигидроксифенилаланин: О2-оксидоредуктаза

Глюкозооксидаза

Каталаза

Монофенолоксидаза, полифенолоксидаза, тирозиназа, фенолаза

Гидролазы
3.1 1.3 Триацилглицерол – ацилгидролаза Липаза, триацилглицероллипаза
3.1.1.11 Пектин-пектилгидролаза Пектинэстераза
3.2.1.1 1,4-α-D-глюкан глюканогидролаза α-амилаза
3.2.1.2 1,4-α-D-глюкан мальтогидролаза β-амилаза
3.2.1.3 1,4-α-D-глюкан глюкогидролаза γ-амилаза,

глюкоамилаза

3.2.1.4 1,4-β-D-глюкан-4-глюкогидролаза Целлюлаза
3.2.1.15 Поли-α-1,4-галактуронидгликаногидролаза Полигалактуроназа
3.2.1.20 α-D-глюкозид глюкогидролаза α-гликозидаза
3.2.1.21 D-глюкозид глюкогидролаза β-гликозидаза
3.2.1.23 β-D-глюкозид галактогидролаза Лактаза,

β-галактозидаза

3.4.23.1 Пепсин
3.4.23.4 Химозин (реннин)
3.4.21.4 Трипсин
3.4.21.1 Химотрипсин
3.4.22.5 Эластаза
3.4.21.1 Папаин
3.4.21.6 Химопапаин
3.4.22.6 Фицин
3.4.22.3 Бромелаин
3.4.22.14 Субтилизин
3.4.23.6 Кислая протеиназа
3.4.24.3 Коллагеназа
Изомеразы
5.3.1.9 D-глюкозо-6-фосфаткетолизомераза Глюкозоизомераза, глюкозофосфатизомераза

Внимание технологов, перерабатывающих биологическое сырье, привлекают, прежде всего, ферменты 1-го класса – оксидоредуктазы, а также 3-го класса – гидролазы, поскольку при переработке пищевого сырья происходит разрушение клеточной структуры биологического материала, повышается доступ кислорода воздуха к измельченным тканям и создаются благоприятные условия для действия ферментов типа оксигеназ, а также высвобождаются гидролитические ферменты, которые активно расщепляют все основные структурные компоненты клетки (белки, липиды, полисахариды), в связи с чем процессы распада клеточного содержимого (процессы автолиза, самопереваривания) становятся преобладающими.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *